Ig分子的基本结构包括一条四肽链，即两条相同的低分子量的轻链（L链）和两条相同的大分子量的重链（H链），它们通过二硫键连接起来，形成一个四肽链分子，即所谓的Ig分子单体，这就是免疫球蛋白分子的基本结构。IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3），即总共有四个功能区。由一对L链和一对H链组成的基本结构，仅有两个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE和血清型IgA；由J链连接的两个单体组成的双模块，有四个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），因此SigA与抗原的亲和力高于血清型IgA。五聚体由五个单体组成，通过J链和二硫键连接，例如IgM。五聚体IgM理论上应该有10个抗原结合位点，但实际上由于立体构型的空间阻隔，一般只有5个结合位点可用。

　　H链和L链有可变区域，重链和同源轻链的N端附近约110个氨基酸的序列高度可变，而链的其他部分的氨基酸序列相对恒定，因此，轻链和重链可以分为可变（V）和恒定（C）区域。CDRs以外的区域的氨基酸组成和排列相对来说不太可能，被称为骨干区域（FRs）。VH和VI中的113和107个氨基酸残基形成了四个FR（分别为FRl、FR2、FR3和FR4）和三个CDR。VH和VL的三个CDR共同构成了Ig的抗原结合位点，它能识别和结合抗原并决定抗体识别的特异性。